प्रोटीन संरचना भाग – 3

अमीनो एसिड की संरचना
एक α-एमिनो एसिड, एक ऐसे हिस्से से बना होता है जो सभी प्रकार के एमिनो एसिड में मौजूद होता है और एक पक्ष श्रृंखला से जो अवशेषों के प्रत्येक प्रकार के लिए अद्वितीय होता है। Cα परमाणु, 4 भिन्न परमाणुओं से बंधे होते हैं: एक हाइड्रोजन परमाणु , एक एमिनो समूह नाइट्रोजन, एक कार्बोज़ाइल समूह कार्बन और इस प्रकार के अमीनो एसिड के लिए विशेष एक साइड चेन कार्बन. इस नियम का अपवाद है प्रोलाइन, जहां हाइड्रोजन परमाणु, पक्ष की श्रृंखला पर एक बॉन्ड द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है। क्योंकि कार्बन परमाणु चार अलग-अलग समूहों के साथ बंधा होता है जिसके साथ वह काइरल है, लेकिन समावयव में से केवल एक ही जैविक प्रोटीन में मौजूद होता है। ग्लाईसीन हालांकि, काइरल नहीं है क्योंकि इसकी पक्ष श्रृंखला एक हाइड्रोजन परमाणु है। सही L-फॉर्म के लिए एक सरल स्मरक है “CORN”: जब Cα परमाणु को सामने H के साथ देखा जाता है, तो अवशेष पर दक्षिणावर्त दिशा में लिखा होता है “CO-R-N”.
पक्ष श्रृंखला, α-एमिनो एसिड के रासायनिक गुण को निर्धारित करता है और 20 विभिन्न पक्ष श्रृंखला के किसी भी एक को:
स्वाभाविक रूप से मौजूद होने वाले 20 अमीनो एसिड को उनके रासायनिक गुणों के आधार पर कई समूहों में विभाजित किया जा सकता है। महत्वपूर्ण कारकों में है चार्ज, हाइड्रोफोबिसिटी/हाइड्रोफिलीसिटी, आकार और कार्यात्मक समूह. जलीय पर्यावरण के साथ विभिन्न पक्ष श्रृंखला की अंतर्क्रिया की प्रकृति, प्रोटीन संरचना को ढालने में एक प्रमुख भूमिका निभाती है। हाइड्रोफोबिक पक्ष श्रृंखला, प्रोटीन के बीच में दबी होती है, जबकि हाइड्रोफिलिक पक्ष श्रृंखला विलायक के संपर्क में रहती है।
हाइड्रोफोबिक अवशेषों के उदाहरण हैं: ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, फेनिलएलनिन और वालीन और एक हद तक टाइरोसीन, एलानीन और ट्रिपटोफैन. पक्ष श्रृंखला का चार्ज प्रोटीन संरचनाओं में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है, क्योंकि आयन बॉन्डिंग प्रोटीन संरचनाओं को स्थिर कर सकता है और प्रोटीन के बीच में एक गैर-युग्मित चार्ज संरचना को बाधित कर सकता है। चार्ज अवशेष, बहुत अधिक हाइड्रोफिलिक होते हैं और आम तौर पर प्रोटीन के बाहर की ओर पाए जाते हैं। धनात्मक रूप से चार्ज पक्ष श्रृंखला, लाइसीन और आर्गीनीन में पाई जाती है और कुछ मामलों में हिस्टीडीन में. ऋणात्मक चार्ज ग्लुटामेट और एस्परटेट में पाए जाते हैं। शेष अमीनो एसिड में आम तौर पर विभिन्न कार्यात्मक समूहों वाली छोटी हाइड्रोफिलिक पक्ष श्रृंखला होती है। सेरीन और थ्रेओनीन में हाइड्रोक्सील समूह होता है और एस्परगिन और ग्लुटामिन में अमाइड समूह होता है। कुछ अमीनो एसिड में विशेष गुण होते हैं, जैसे सिसटाइन, जो अन्य सिसटाइन, प्रोलाइन के साथ जो चक्रीय हैं कोवैलेन्ट डिसल्फाइड बॉन्ड बना सकता है और ग्लिसीन जो छोटा और अन्य एमिनो एसिड की तुलना में अधिक लचीला है।
पेप्टाइड बॉन्ड (अमाइड बॉन्ड)
दो अमीनो एसिड को संक्षेपण अभिक्रिया में संयुक्त किया जा सकता है। इस अभिक्रिया को दोहराकर, अवशेषों की लंबी श्रृंखला (पेप्टाइड बॉन्ड में अमीनो एसिड) को उत्पन्न किया जा सकता है। यह अभिक्रिया राइबोजोम द्वारा उत्प्रेरित होती है और उस प्रक्रिया को रूपांतरण के रूप में जाना जाता है। पेप्टाइड बॉन्ड, डबल बॉन्ड से इलेक्ट्रॉन के गैर-स्थानीयकरण के कारण वास्तव में प्लानर हैं। कठोर पेप्टाइड डिहेड्राल कोण, ω (N और C1 के बीच बॉन्ड) हमेशा 180 डिग्री के नज़दीक होता है। डिहेड्राल कोण phi φ (Cα और N के बीच बॉन्ड) और psi ψ (Cα और C1 के बीच बॉन्ड) में संभावित मान की एक निश्चित श्रेणी हो सकती है। ये कोण एक प्रोटीन की स्वतंत्रता के स्तर हैं, वे प्रोटीन की तीन आयामी संरचना का नियंत्रण करते हैं। वे ज्यामिति द्वारा सीमित होते हैं ताकि विशिष्ट माध्यमिक संरचना तत्वों के लिए विशिष्ट श्रेणियों को अनुमति दे सकें और रामचंद्रन प्लॉट में प्रदर्शित होते हैं। कुछ महत्वपूर्ण बॉन्ड लंबाई नीचे तालिका में दी गई है।

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